RuBisCO

In biochimica, sigla dell’enzima ribulosio-1,5-bifosfatocarbossilasi-ossigenasi che catalizza la carbossilazione del ribulosio-1,5-bifosfato con formazione di due molecole di acido 3-fosfoglicerico, nella prima fase del ciclo di Calvin (➔ fotosintesi clorofilliana). Rappresenta circa il 50% delle proteine solubili delle foglie (è localizzata negli stromi) ed è probabilmente la proteina più abbondante in natura. Ha un peso molecolare (p.m.) di 560.000; è composta da 8 subunità maggiori (p.m. 56.000) che ne costituiscono la parte centrale, e da 8 subunità minori (p.m. 14.000) organizzate in 2 tetrameri posti alla base e alla sommità della molecola. Ogni molecola di RuBisCO possiede 8 siti attivi, dato che ogni subunità maggiore ne ha uno. Durante la fotosintesi, la RuBisCO è attivata da un meccanismo che coinvolge il pH, la CO₂ e il Mg⁺⁺. Nelle reazioni che avvengono alla luce, quando il pH dello stroma diventa più alcalino (pH 7,5-8,0), il gruppo amminico ε di un residuo di lisina della RuBisCO è carbossilato. La molecola di CO₂, però, non è impiegata nella catalisi, ma è necessaria per il legame dello ione Mg⁺⁺ indispensabile per attivare l’enzima. Nelle fasi al buio della fotosintesi, è sintetizzato un inibitore competitivo della RuBisCO, cosicché di notte la carbossilazione del ribulosio-1,5-bifosfato è bloccata. La RuBisCO è un enzima bifunzionale dato che, negli stessi siti attivi per la carbossilazione, catalizza anche l’ossigenazione del ribulosio-1,5-bifosfato con produzione di acido fosfoglicerico e acido fosfoglicolico. La RuBisCO è classificata come una monoossigenasi, perché introduce un atomo di ossigeno sia nell’acido fosfoglicolico, sia nell’acqua.