immunoglobulina

immunoglobulina

Sostanza glicoproteica (in sigla Ig) ad attività anticorpale, prodotta durante la risposta immunitaria umorale da linfociti B stimolati. Il linfocita B va incontro a una serie di trasformazioni, fino a diventare una plasmacellula in grado di secernere gli anticorpi maturi.

Struttura

Le Ig sono costituite da due catene pesanti, contrassegnate dalla lettera H (Heavy), e due leggere, contrassegnate dalla lettera L (Light), legate da ponti disolfuro (−S−S−). Sia nelle catene pesanti sia in quelle leggere le estremità carbossiliche presentano sequenze di amminoacidi più o meno uguali in tutti le Ig (parte costante, o C), mentre le estremità amminiche presentano sequenze molto variabili, in relazione alla specificità per i diversi antigeni (parte variabile, o V).

Classificazione

Nell’uomo esistono due tipi di catene leggere, denominate κ e λ, che sono presenti solo una per volta in una data i., e cinque tipi di catene pesanti, che differiscono le une dalle altre per la sequenza degli amminoacidi della parte costante. Le cinque classi di catene H, che vengono indicate con i simboli greci γ, α, δ, ε e μ, contraddistinguono i cinque tipi di i.: IgG, IgA, IgD, IgE e IgM. Le IgG sono le più abbondanti nel sangue di individui sani e sono responsabili della maggior parte delle reazioni anticorpali. Le IgA sono presenti soprattutto nelle secrezioni (saliva, latte, lacrime) e, in concentrazioni più basse delle IgG, nel sangue. Le IgA sono presenti già nel latte prodotto subito dopo la nascita (colostro) e conferiscono una prima forma di immunità al neonato. Le IgD si trovano soprattutto sulla membrana cellulare dei linfociti B. Le IgE sono presenti in concentrazioni molto basse nel sangue di individui normali, mentre aumentano nelle persone allergiche. Le IgM, infine, sono i primi anticorpi che si formano dopo l’introduzione di un antigene nell’organismo.

Immunoglobuline umane specifiche

Sono i. estratte dal plasma umano (per es., i. antitetanica, antimorbillosa, antiparotitica, anti Rh0-D, antirosolia, ecc.) e utilizzate per la profilassi di uno specifico fenomeno morboso a carattere infettivo o immunitario. La disponibilità di metodi fisico-chimici adeguati al trattamento di anticorpi per renderli inoculabili nella specie umana per via endovenosa, senza che venga modificato il valore biologico delle i., ha permesso di ottenere molecole prive degli effetti in grado di scatenare reazioni di intolleranza: tali progressi hanno consentito un radicale cambiamento nella qualità della vita in soggetti con gravi deficit immunologici (ipo- o agammaglobulinemie), riducendo il rischio della patologia infettiva correlata (polmoniti, bronchiti, enteriti, ecc.).