chaperonina

Proteina (peso molecolare ca. 70.000) che guida il corretto ripiegamento tridimensionale di altre proteine, il loro eventuale inserimento in una membrana e, in alcuni casi, la loro organizzazione in strutture più complesse. Un gruppo di c. in passato era stato identificato con le proteine dello shock termico (HSP, Heat Shock Protein), dato che venivano sintetizzate in seguito all’esposizione delle cellule ad alte temperature (42 °C).

Solo all’inizio degli anni 1990 le c., che sono dette anche chaperon molecolari, sono state individuate con maggior precisione. Sono di estrema importanza per la vitalità delle cellule in condizioni normali. Intervengono infatti in seguito a ogni tipo di stress cellulare che induce denaturazione, ma si è dimostrato che la maggior parte viene prodotta anche in assenza di stress. Presumibilmente, quando all’interno della cellula aumenta la concentrazione di proteine ‘mal ripiegate’, le c. aiutano tali proteine a raggiungere la loro corretta conformazione, utilizzando l’energia derivata dall’idrolisi dell’ATP. Subito dopo la sintesi proteica, per es., le c. determinano la stabilizzazione della conformazione finale delle proteine, legandosi alle catene polipeptidiche parzialmente ripiegate. È anche noto che le c. hanno un ruolo essenziale nell’importazione di proteine sia nei mitocondri sia nel reticolo endoplasmatico. Nel trasporto verso i mitocondri, alcune c. si legano a un precursore lineare durante la traslocazione e altre determinano successivamente la giusta conformazione delle proteine nel momento dell’attraversamento delle due membrane mitocondriali.