chaperon molecolare

Chaperon molecolare

Proteina che guida il corretto ripiegamento tridimensionale di altre proteine, il loro eventuale inserimento in una membrana e, in alcuni casi, la loro organizzazione in strutture più complesse. Alcune proteine acquistano spontaneamente la conformazione matura mentre molte altre mancano di questa capacità e restano intrappolate in una configurazione stabile che non corrisponde alla forma finale normale. È in questi casi che interviene lo chaperon molecolare a impedire che la proteina si stabilizzi in una conformazione inattiva. Lo chaperon svolge la sua funzione legandosi a superfici reattive nella proteina bersaglio che risultano esposte durante il processo di assemblaggio utilizzando l’energia derivata dall’idrolisi dell’ATP. In questo modo, lo chaperon impedisce che tali superfici interagiscano con altre regioni della proteina, dando origine a forme scorrette. In passato, un gruppo di chaperon era stato identificato con le proteine dello shock termico (HSP, Heat shock protein), così chiamate perché venivano sintetizzate in seguito all’esposizione delle cellule ad alte temperature (42°C).

Solo all’inizio degli anni Novanta del secolo scorso gli chaperon molecolari sono stati studiati in modo più approfondito. Si è visto che essi intervengono in seguito a ogni tipo di stress cellulare che induce denaturazione; si è tuttavia dimostrato che la maggior parte di queste proteine viene prodotta anche in assenza di stress, in quanto esse sono di estrema importanza per la vitalità delle cellule anche in condizioni normali. Presumibilmente, quando all’interno della cellula aumenta la concentrazione di proteine ‘mal ripiegate’, gli chaperon molecolari aiutano tali proteine a raggiungere la loro corretta conformazione. Subito dopo la sintesi proteica, per es., gli chaperon determinano la stabilizzazione della conformazione finale delle proteine, legandosi alle catene polipeptidiche parzialmente ripiegate. È anche noto che gli chaperon hanno un ruolo essenziale nel movimento di proteine sia nei mitocondri sia nel reticolo endoplasmatico. Nel trasporto verso i mitocondri, per es., alcuni chaperon si legano a un precursore lineare durante la traslocazione e altri determinano successivamente la giusta conformazione delle proteine nel momento dell’attraversamento delle due membrane mitocondriali. (*)

→ Neuroni e sinapsi; Proteine. Struttura delle proteine