fibronectina
Glicoproteina, avente un peso molecolare di ca. 220.000, presente sulla matrice extracellulare. È un dimero costituito da due polipeptidi molto simili, legati fra loro a livello delle estremità C-terminali da due ponti disolfuro; ognuna delle catene ha una lunghezza di 60÷70 nm e uno spessore di 2÷3 nm. Sono stati identificati 20 tipi diversi di catene di fibronectina, la cui diversità è generata da processi di splicing alternativi dell’RNA trascritto da un unico gene per la fibronectina. Quest’ultima possiede specifici siti di legame ad alta affinità per i recettori di superficie cellulare, per il collagene, per i proteoglicani solforati e per la fibrina, che ne fanno una delle principali molecole dell’adesione cellulare. Il ruolo principale della fibronectina è, infatti, quello di far aderire le cellule a tutti i tipi di matrici extracellulare, tranne a quello di tipo IV (in tal caso è la laminina a svolgere questa funzione). La presenza della fibronectina sulla superficie di cellule coltivate non trasformate, e la sua assenza su quella di cellule trasformate, è stato il primo indizio che ha portato a identificare la fibronectina come molecola di adesione. Essa influenza, inoltre, la forma e l’organizzazione del citoscheletro, e risulta essenziale durante le migrazioni cellulari e nei processi di differenziazione cellulare che avvengono durante l’embriogenesi. La fibronectina si rivela importante anche nei processi di cicatrizzazione delle ferite, dato che facilita la migrazione dei macrofagi e di altre cellule del sistema immunitario verso la parte lesa; è inoltre importante durante le prime fasi della coagulazione del sangue, poiché aiuta l’adesione delle piastrine alla zona danneggiata della parete dei vasi sanguigni. Si ritiene che la fibronectina possa svolgere un ruolo importante nell’invecchiamento cellulare, dato che le cellule senescenti ne hanno un contenuto significativamente maggiore rispetto alle cellule in attiva proliferazione. (*)
→ Cellula. Riconoscimento e adesione tra cellule