ALBUMINA
Le albumine costituiscono un gruppo di proteine native dotate di proprietà caratteristiche che le differenziano da tutte le altre sostanze proteiche. Nell'acqua si sciolgono formando soluzioni colloidali, che sono otticamente attive. Le soluzioni delle albumine coagulano per riscaldamento, meglio in presenza di sali o in ambiente leggermente acido: questa proprietà viene messa spesso a profitto per ricercare l'albumina, che in certi casi di malattia si ritrova nelle urine.
Le albumine si sciolgono ancora nelle soluzioni diluite di acidi, di alcali o di sali neutri: si trovano perciò disciolte nei liquidi degli organismi. Alcune si possono anche avere cristallizzate.
Le soluzioni acquose neutre delle albumine non vengono precipitate né dal cloruro sodico, né dal solfato di magnesio, né dal solfato ammonico di media concentrazione: in ciò si differenziano dalle globuline, dalle quali sono quasi sempre accompagnate. Le albumine precipitano dalle loro soluzioni soltanto per aggiunta di soluzioni di alcuni sali neutri concentrate e, meglio, leggermente acidificate: il precipitato si ridiscioglie quando si diluisce con acqua
Fra le albumine più note sono da rammentarsi quella dell'uovo, quella del siero del sangue e quella del latte.
Albumina dell'uovo. - È una delle proteine, la più abbondante, contenute nella chiara d'uovo. Non pare sia una sostanza unica, ma una miscela di almeno due proteine del tipo delle albumine: una che cristallizza con relativa facilità (ovalbumina propriamente detta) e un'altra che non cristallizza (conalbumina). L'ovalbumina prevale lievemente sulla conalbumina.
La composizione elementare delle due albumine è poco differente: l'ovalbumina contiene il 16% di azoto, la conalbumina il 15,3%. L'una e l'altra contengono dall'1,2 all'1,7% di zolfo. L'ovalbumina, secondo alcune analisi, conterrebbe anche fosforo (0,1-3,6%). L'una e l'altra conterrebbero poi, secondo alcuni autori, glucosammina nella proporzione di circa il 10%. Ma le analisi più recenti, eseguite su sostanze meglio purificate, hanno dato un contenuto in glucosammina di solo 1,23%: è possibile perciò che la glucosammina derivi da impurità (ovomucoide). Del resto alcuni autori considerano l'ovalbumina cristallizzata e la conalbumina come miscele di varie proteine.
I prodotti dell'idrolisi dell'ovalbumina cristallizzata sono: glicocolla 0; alanina 2,2; valina 2,5; leucina 10,7; fenilalanina 5,1; tirosina 1,8; prolina 3,6; cistinao, 8; acido aspartico 2,2; acido glutamminico 9,1; triptofano +, arginina 2,5; lisina 3,8; istidina 1,7.
Assorbimento nell'ultravioletto (in soluz. neutra) fra λ 2927 e 2628 Å.
Punto isoelettrico: PH = 4,8.
L'ovalbumina è scissa facilmente dalla pepsina, è molto resistente alla tripsina.
Temperatura di coagulazione (in soluzione povera di sali e in concentrazione 2,5-5%): dell'ovalbumina verso 64° C., della conalbumina verso 60° C.
Calore di combustione dell'ovalbumina 5735 cal. per 1 grammo.
Rotazione specifica [α]D: ovalbumina da − 30°,7 a − 29°,4; conalbumina da − 36° a − 39°.
Albumina del siero. - Si trova in notevole quantità (circa 4%) nel plasma del sangue dei vertebrati, e poi, in concentrazione minore, nella linfa, nel chilo, nei liquidi interstiziali, negli essudati e nei trasudati. L'albumina che in molte malattie si trova nell'urina, nella maggioranza dei casi è costituita in massima parte di sieralbumina. Si può ottenerla cristallizzata dal siero di sangue (specie di cavallo) con speciale procedimento; ma, comunque si operi, solo la metà, circa, della sieralbumina cristallizza. Perciò qualche autore ritiene che essa risulti dalla mescolanza di due albumine diverse.
La sua composizione elementare è: C 53; H 6,98; N 16; S 1,84.
Fra i prodotti dell'idrolisi si sono ottenuti: glicocolla 0; alanina 2, 7; leucina 20; fenilalanina 3,1; tirosina 2,1; serina 0,6; cistina 4,23; prolina1; acido aspartico 3,1; acido glutamminico 7,7; triptofano 1,35; arginina 4,9; lisina 13,2; istidina 3,4.
In soluzione povera di sali e in concentrazione all'1% coagula verso i 50° C., nel siero di sangue naturale verso i 60°.
Rotazione specifica [α]D da − 62° a − 64°,59 (uomo); indice di rifrazione specifica (soluzione di 1%), 0,00177 (0,00201).
Punto isoelettrico: PH = 4,7.
Calore di combustione per 1 gr. 5198 calorie.
Assorbimento nell'ultravioletto (in soluz. neutra) fra λ 2313 e 2927 Å.
Albumina del latte. - È una delle proteine contenute nel latte (0,5-1%). È stata ottenuta cristallizzata. Z molto simile alla sieialbumina, dalla quale differisce soprattutto per la minore rotazione specifica [α]D = - 37°. La sua costituzione elementare è: C 52,19; H 7,18; N 15,77; S 1,73; O 23,13.
I prodotti dell'idrolisi acida sono: glicina 0,37; alanina 2,41; valina 3,30; leucina 14; prolina 3,76; fenilalanina 1,25; acido aspartico 9,30; acido glutammico e idrossiglutammico 22,89; serina 1,76; tirosina 1,95; cistina 1,73; arginina 3,47; istidina 2,61; lisina 9,87; triptofano 3,07. Temperatura di coagulazione fra 72° e 84° C.
Sono note anche alcune albumine vegetali, che si possono ricavare dai semi di molte piante: tali sono, per es., la legumelina contenuta nei piselli, nelle vecce e in molte altre piante, la leucosina dell'orzo, della segale, ecc. Esse si distinguono dalle albumine d'origine animale, perché vengono precipitate dalle loro soluzioni anche per semisaturazione con solfato ammonico.
Per quanto riguarda la costituzione chimica delle albumine, è da notarsi che per idrolisi dànno tutti o quasi tutti gli amminoacidi che in generale si formano per scissione delle sostanze proteiche: soltanto la glicocolla generalmente manca nelle albumine animali, mentre è presente in quelle di origine vegetale. Le albumine contengono 1,5-2% di S (cistina). La latto-albumina è particolarmente ricca di lisina. Le albumine dànno la reazione del biureto, e presentano le reazioni cromatiche speciali, che sono dovute alla presenza nella loro molecola di particolari amminoacidi. Per es., dànno la reazione di Millon, la reazione xanto-proteica, ecc.
Le albumine, come tutte le proteine native, sono elettroliti anfoteri, che si comportano contemporaneamente come acidi e come basi. Però, mentre, p. es., nelle protammine è prevalente il carattere basico, nelle albumine ha una leggiera prevalenza il carattere acido. Per la sieralbumina, il punto isoelettrico è PH = 4,7. Al punto isoelettrico è massima la precipitabilità coi sali e la coagulabilità al calore. Per il loro carattere anfotero, le albumine sono capaci di formare combinazioni tanto con gli acidi quanto con le basi. Le soluzioni di albumina, p. es., precipitano per aggiunta di una soluzione di acido tannico. Si forma il cosiddetto tannato di albumina, che col nome di tannalbina viene usato in medicina. Le albumine precipitano dalle loro soluzioni anche per aggiunta di acido picrico. Per ricercare l'albumina nelle orine, si usa appunto il reattivo di Esbach (soluzione di acido picrico e acido citrico), che dà con l'albumina un precipitato fioccoso giallo.
Le albumine si combinano anche con certi metalli per formare i cosiddetti albuminati: p. es. l'albuminato di rame o di mercurio, insolubile. Alcune combinazioni di albumina, o dei suoi prodotti di scissione (albumose o peptoni), con diversi metalloidi o metalli sono usate in medicina. Tali sono i preparati di albumina con iodio, arsenico, bismuto, manganese, e più noti di tutti i preparati che contengon ferro. Anche il cosiddetto protargolo o argento proteinico è un preparato medicamentoso di questo tipo.
L'albumina ricavata dal siero del sangue degli animali ha anche diverse applicazioni industriali: è adoperata, p. es., per chiarificare vino, aceto, ecc., per la stampa dei tessuti, per la preparazione di carte fotografiche, ecc.
Le proprietà chimiche e fisiche dell'albumina, e in genere delle sostanze proteiche, hanno grande interesse non solo per la fisiologia, ma anche per la farmacologia. I farmaci, qualunque sia il modo della loro introduzione nell'organismo, giungono nel sangue, che li porta in circolo e li distribuisce in tutti i tessuti. In questo ambiente proteico, essi entrano in combinazione, e da questo ambiente essi vengono più o meno profondamente trasformati, come dimostrano luminosi esempî. L'azione di certi disinfettanti, in presenza di siero di sangue o di pus, può essere enormemente diminuita: lo stafilococco, che è ucciso da una soluzione di fenolo in acqua all'1/250, non muore che in una corrispondente soluzione del titolo 1/50, se sia stato aggiunto siero di sangue, e l'acido salicilico, attivo in soluzione acquosa all'1/2500, non lo è in presenza di siero, se non ad una concentrazione dell'i %. Di fronte a questi fatti e a moltissimi altri analoghi si potrebbero collocare le osservazioni del Levaditi e Nicolau, secondo le quali nella terapia della sifilide non è il bismuto, usato nelle sue diverse combinazioni, quello che ha azione spirillicida, bensì le bismutoproteine, che prendono origine nell'organismo dal contatto del bismuto o dei suoi composti con le proteine dell'organismo, cosicché in questo caso esalterebbero, invece di diminuire, l'azione del metallo.
I biologi si sono principalmente proposti di ricercare la natura delle combinazioni più semplici che avvengono fra sostanze proteiche e farmaci, aggiungendo, ad esempio, soluzioni di determinati sali metallici (mercurio, ferro, ecc.) a soluzioni di albumina.
In queste condizioni, a seconda della quantità di sale usato, si può avere una flocculazione del colloide e una precipitazione dello stesso; e si è parlato di albuminati di ferro, di mercurio, ecc. che si verrebbero formando. E si è detto che il ferro circola nel sangue in forma di albuminati solubili. Nell'Istituto farmacologico di Genova (Benedicenti) la natura delle metallo-proteine è stata a lungo e da molti autori studiata. Si è visto che, mettendo in contatto soluzioni di albumina con polveri finissime di varî metalli, questi sono fissati dall'albumina. L'albumina per questo fatto è denaturata, assume varie colorazioni, non si putrefà, acquista reazione acida o alcalina a seconda dei metalli coi quali è trattata, e non si coagula più al calore. Non tutti i metalli si comportano nello stesso modo: alcuni, come il cobalto, hanno una grandissima affinità per l'albumina, altri, come il piombo, non si fissano che in tracce. Gli ossidi e ossiduli corrispondenti non sono trattenuti dall'albumina. Il metallo fissato dall'albumina non è dializzabile: le sue proprietà ionomagnetiche sono scomparse. Il Bonino e i suoi allievi hanno studiato minutamente il fenomeno dal punto di vista chimico-fisico, per così dire quantitativo, determinando le condizioni in cui si forma il composto salino-proteico, e analizzando gli equilibrî di membrana che tanta importanza hanno nei fenomeni vitali. E in questi studî il Benedicenti e il Bonino sono venuti a nuovi concetti sulla teoria chimico-fisica delle sostanze proteiche, applicando per la prima volta ai sistemi proteici la condizione reale d'equilibrio, poggiando i loro sviluppi sul potenziale termodinamico di Plank integrato da un termine relativo all'energia interionica e intermolecolare.
Alla luce di questa teoria, che si adatta a tutte le sfumature che caratterizzano i sistemi proteici, l'influenza esercitata dall'ambiente proteico sugli ioni di diversa natura, problema questo importantissimo per la biologia, potrà forse essere chiarita. Le esperienze fatte intorno all'azione dei disinfettanti lo dimostrano. Le sostanze albuminoidi, quando vengono a contatto coi sali dei metalli pesanti, con gli alogeni, con gli acidi minerali, con le sostanze tanniche, coi caustici alcalini e terrosi, combinandosi lassamente con essi, dànno origine a composti la cui azione tossica resta molto diminuita, rispetto a quella che avevano le suddette sostanze prima della combinazione con le sostanze albuminoidi. Queste ultime, somministrate in sospensione acquosa negli avvelenamenti determinati dai corpi suddetti, funzionano adunque come antidoti per sé stesse e anche in virtù della notevole diluizione che vengono a subire le sostanze nocive introdotte. Inoltre, facendo ingerire grandi quantità di codeste sospensioni albuminoidee, si finisce col determinare il vomito e quindi l'emissione dei veleni (v. antidoti).
Per altre notizie intorno all'albumina nell'alimentazione e nella terapia, vedi, rispettivamente, alimentazione e proteinoterapia.